Japan Advanced Institute of Science and Technology · Nanomaterials Technology Center · 助教

Research fieldsChemistry・Materials chemistry・Structural biochemistry・Science and Engineering・Environmental chemistry・生物化学・Biology・Biophysics

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• ・ Approach to Structure-Based Drug Discovery on Molecular Biology. , Shimahara H , Mol Biol , 4 , 1 , e121 , 2014.11.242014 · 発表論文
• ・ 生体高分子の触媒科学－金属含有蛋白質のプロトン輸送の機構解明－ , 島原秀登，Muhamad Koyimatu，杉森公一，長尾秀実 , 北陸先端科学技術大学院大学 共有計算サーバ使用成果報告 , 34 , 2014/072014 · 発表論文
• ・ Nucleosome Structural Changes Induced by Binding of Non-histone Chromosomal Proteins HMGN1 and HMGN2 , Hideto Shimahara*, Takaaki Hirano, Kouichi Ohya, Shun Matsuta, Sailaja S. Seeram, and Shin-ichi Tate , FEBS Open Bio, http://dx.doi.org/10.1016/j.fob.2013.03.002 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3668530) , 3 , 184-191 , 20132013 · 発表論文
• ・ Theoretical Model for Assessing Properties of Local Structures in Metalloprotein , M. Koyimatu, H. Shimahara*, M. Iwayama, K. Sugimori, K. Kawaguchi, H. Saito, and H. Nagao* (*co-correspondence) , AIP Conf. Proc. , 1518 , 626-629 , 20132013 · 発表論文

• (2008) 1, 39-49)は下のURLより入手できます。2008 · 研究課題
• 移動に寄与しないこと(洞察b)"です。これは、in配向/Nδ1-H異性体とout配向/Nε2-H異性体の間の運動等を提唱したFisherらの機構(Biochemistry,2007,46,2930)と比較され、界を二分する激しい論争となりました。しかし、野生型よりも高活性を示すY7F変異体のX線結晶構造においてその配向変化がHis64に観察されないとのことが報告され、His64が静止している状態でH2007 · 研究課題
• 最近、私たちが提唱しましたこの機構の2つの新しい洞察に特に注目が集まっています。一つは、"His64の互変異性変化が関与すること(洞察a)"であり、これは本酵素研究の重鎮 Silvermanらによって紹介されました(review: Acc. Chem. Res., 2007, 408, 669)。もうひとつは、"これまでHis64の特徴の一つとして扱われてきた2つの配向(in/out)の変化がそのH2007 · 研究課題
• 炭酸脱水酵素に関する日本語の総説(研究課題

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